• 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Atomic-Resolution Structures of the APC/C Subunits Apc4 and the Apc5 N-Terminal Domain
【24h】

Atomic-Resolution Structures of the APC/C Subunits Apc4 and the Apc5 N-Terminal Domain

机译：APC / C亚基Apc4和Apc5 N末端域的原子分辨结构

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

Many essential biological processes are mediated by complex molecular machines comprising multiple subunits. Knowledge on the architecture of individual subunits and their positions within the overall multimeric complex is key to understanding the molecular mechanisms of macromolecular assemblies. The anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C) is a large multisubunit complex that regulates cell cycle progression by ubiquitinating cell cycle proteins for proteolysis by the proteasome. The holo-complex is composed of 15 different proteins that assemble to generate a complex of 20 subunits. Here, we describe the crystal structures of Apc4 and the N-terminal domain of Apc5 (Apc5(N)). Apc4 comprises a WD40 domain split by a long alpha-helical domain, whereas Apc5(N) has an alpha-helical fold. In a separate study, we had fitted these atomic models to a 3.6-angstrom-resolution cryo-electron microscopy map of the APC/C. We describe how, in the context of the APC/C, regions of Apc4 disordered in the crystal assume order through contacts to Apc5, whereas Apc5(N) shows small conformational changes relative to its crystal structure. We discuss the complementary approaches of high-resolution electron microscopy and protein crystallography to the structure determination of subunits of multimeric complexes. (c) 2015 MRC Laboratory of Molecular Biology. Published by Elsevier Ltd.
机译：许多基本的生物学过程是由包含多个亚基的复杂分子机器介导的。关于单个亚基的结构及其在整个多聚体复合物中的位置的知识是理解大分子组装体的分子机制的关键。后期促进复合物/环体（APC / C）是一种大型的多亚基复合物，通过泛素化细胞周期蛋白来调节蛋白酶体的蛋白水解作用，从而调节细胞周期的进程。完整复合物由15种不同的蛋白质组成，这些蛋白质组装在一起可生成20个亚基的复合物。在这里，我们描述了Apc4的晶体结构和Apc5的N端结构域（Apc5（N））。 Apc4包含一个WD40域，该域被一个长的α-螺旋结构域分割，而Apc5（N）具有一个α-螺旋结构折叠。在另一项研究中，我们将这些原子模型拟合到了APC / C的3.6埃分辨率的低温电子显微镜图上。我们描述了在APC / C的情况下，晶体中无序的Apc4区域如何通过与Apc5的接触而呈现顺序，而Apc5（N）相对于其晶体结构显示出很小的构象变化。我们讨论了高分辨率电子显微镜和蛋白质晶体学对多聚体复合物亚基结构测定的补充方法。 （c）2015 MRC分子生物学实验室。由Elsevier Ltd.发布

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号