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Comparative studies on the interaction of nitrofuran antibiotics with bovine serum albumin

机译：硝基抗生素与牛血清白蛋白相互作用的比较研究

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摘要

The interactions of typical nitrofuran antibiotics, nitrofurazone (NFZ) and nitrofurantoin (NFT), with bovine serum albumin (BSA) have been studied using fluorescence and FT-IR spectroscopy, circular dichroism (CD), atomic force microscopy (AFM) and molecular docking investigation. The results revealed that the fluorescence of BSA was quenched by nitrofurans with a static quenching mechanism. The conformation of BSA was changed and unfolded with the addition of nitrofurans because the alpha-helix and beta-sheet were varied to beta-turn and random structure. This study also indicated that the impact on the conformational changes of BSA caused by NFZ was more conspicuous than that of NFT. The molecular simulation studies were carried out to clearly describe the nature of the interaction between nitrofurans and BSA.
机译：使用荧光和FT-IR光谱研究典型的硝基呋喃抗生素，氮呋喃（NFZ）和硝基菌蛋白（NFT），用牛血清白蛋白（BSA）的相互作用，圆形二色性（CD），原子力显微镜（AFM）和分子对接 调查。 结果表明，用含有静态猝灭机理的亚硝化呋喃淬灭BSA的荧光。 随着亚硝化呋喃的添加，BSA的构象改变并展开，因为α-螺旋和β-片变化为β-转弯和随机结构。 本研究还表明，对NFZ引起的BSA构象变化的影响比NFT更显着。 进行分子模拟研究以清楚地描述亚硝化呋喃和BSA之间的相互作用的性质。

著录项

  • 来源
    《RSC Advances》 |2017年第63期|共9页
  • 作者

    Zhang Qiulan; Ni Yongnian;

  • 作者单位

    Nanchang Univ State Key Lab Food Sci &

    Technol Nanchang 330047 Jiangxi Peoples R China;

    Nanchang Univ State Key Lab Food Sci &

    Technol Nanchang 330047 Jiangxi Peoples R China;

  • 收录信息
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 化学;
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