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首页> 外文期刊>The FEBS journal >Understanding the molecular basis for multiple mitochondrial dysfunctions syndrome 1 (MMDS1): impact of a disease-causing Gly189Arg substitution on NFU1
【24h】

Understanding the molecular basis for multiple mitochondrial dysfunctions syndrome 1 (MMDS1): impact of a disease-causing Gly189Arg substitution on NFU1

机译：了解多个线粒体功能障碍综合征1（MMDS1）的分子基：疾病导致的疾病的血液189arg替代对NFU1的影响

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Iron-sulfur (Fe/S) cluster-containing proteins constitute one of the largest protein classes, with highly varied function. Consequently, the biosynthesis of Fe/S clusters is evolutionarily conserved and mutations in intermediate Fe/S cluster scaffold proteins can cause disease, including multiple mitochondrial dysfunctions syndrome (MMDS). Herein, we have characterized the impact of defects occurring in the MMDS1 disease state that result from a point mutation (p.Gly189Arg) near the active site of NFU1, an Fe/S scaffold protein. In vitro investigation into the structure-function relationship of the Gly189Arg derivative, along with two other variants, reveals that substitution at position 189 triggers structural changes that increase flexibility, decrease stability, and alter the monomer-dimer equilibrium toward monomer, thereby impairing the ability of the Gly189X derivatives to receive an Fe/S cluster from physiologically relevant sources.
机译：含铁硫（Fe / s）含簇的蛋白质构成最大的蛋白质类别之一，具有高度多样化的功能。 因此，Fe / S簇的生物合成在进化状态下，中间Fe / S簇支架蛋白中的突变可引起疾病，包括多种线粒体功能障碍综合征（MMDS）。 在此，我们表征了在NFU1的活性位点附近的点突变（P.Gly189ARG）中产生的MMDS1疾病状态中发生的缺陷的影响。 体外研究Gly189arg衍生物的结构功能关系，以及另外两种变体，揭示了189位的取代触发结构变化，增加了柔韧性，降低稳定性和改变单体朝向单体的单体二聚体平衡，从而损害了这种能力 从生理相关来源接收Fe / S集群的Gly189x衍生物的衍生物。

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