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首页> 外文期刊>Dalton transactions: An international journal of inorganic chemistry >Peptide metal-organic frameworks under pressure: flexible linkers for cooperative compression
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Peptide metal-organic frameworks under pressure: flexible linkers for cooperative compression

机译：压力下的肽金属 - 有机框架：合作压缩的柔性接头

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We investigate the structural response of a dense peptide metal-organic framework using in situ powder and single-crystal X-ray diffraction under high-pressures. Crystals of Zn(GlyTyr)(2) show a reversible compression by 13% in volume at 4 GPa that is facilitated by the ability of the peptidic linker to act as a flexible string for a cooperative response of the structure to strain. This structural transformation is controlled by changes to the conformation of the peptide, which enables a bond rearrangement in the coordination sphere of the metal and changes to the strength and directionality of the supramolecular interactions specific to the side chain groups in the dipeptide sequence. Compared to other structural transformations in Zn(ii) peptide MOFs, this behaviour is not affected by host/guest interactions and relies exclusively on the conformational flexibility of the peptide and its side chain chemistry.
机译：我们研究了在高压下使用原位粉末和单晶X射线衍射的致密肽金属 - 有机骨架的结构响应。 Zn（Glytyr）（2）的晶体在4GPa下显示可逆压缩，其体积的体积为13％，其通过肽接头作为柔性串而促进了结构与菌株的合作响应的能力促进。 通过对肽的构象的变化来控制这种结构转变，这使得金属的配位球体中的粘合重新排列能够改变二肽序列中对侧链基团的超分子相互作用的强度和方向性。 与Zn（II）肽MOF中的其他结构转化相比，这种行为不受宿主/客体相互作用的影响，并且专门依赖于肽及其侧链化学的构象灵活性。

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