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EF-G Activation by Phosphate Analogs

机译：磷酸盐类似物的EF-G激活

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Elongation factor G (EF-G) is a universally conserved translational GTPase that promotes the translocation of tRNA and mRNA through the ribosome. EF-G binds to the ribosome in a GTP-bound form and subsequently catalyzes GTP hydrolysis. The contribution of the ribosome-stimulated GTP hydrolysis by EF-G to tRNA/mRNA translocation remains debated. Here, we show that while EF-G center dot GDP does not stably bind to the ribosome and induce translocation, EF-G center dot GDP in complex with phosphate group analogs BeF3- and AIF(4)(-) promotes the translocation of tRNA and mRNA. Furthermore, the rates of mRNA translocation induced by EF-G in the presence of GTP and a non-hydrolyzable analog of GTP, GDP center dot BeF3- are similar. Our results are consistent with the model suggesting that GTP hydrolysis is not directly coupled to mRNA/tRNA translocation. Hence, GTP binding is required to induce the activated, translocation-competent conformation of EF-G while GTP hydrolysis triggers EF-G release from the ribosome. (c) 2016 Elsevier Ltd. All rights reserved.
机译：伸长因子G（EF-G）是一种普遍保守的平移GTP酶，其通过核糖体促进TRNA和mRNA的易位。 EF-g以GTP结合的形式与核糖体结合，随后催化GTP水解。通过EF-G对TRNA / mRNA易位的核糖体刺激的GTP水解的贡献仍然讨论。在这里，我们表明，虽然EF-G中心点GDP与核糖体并不稳定地结合核糖体并诱导易位，但与磷酸盐组类似物BeF3-和AIF（4）（ - ）促进TRNA的易位的EF-G中心点GDP促进了TRNA的易位和mRNA。此外，在GTP存在下，通过GTP的存在和GTP的非水解模拟的MRNA易位率为类似的GTP，GDP中心点BEF3-是相似的。我们的结果与模型一致，表明GTP水解不直接耦合到mRNA / TRNA易位。因此，需要GTP结合来诱导EF-G的活化，转位态度构象，而GTP水解触发来自核糖体的EF-G释放。 （c）2016 Elsevier有限公司保留所有权利。

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