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Structural Basis for the Interaction of Mutasome Assembly Factor REV1 with Ubiquitin

机译：泛素燃料组合因子Rev1相互作用的结构基础

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REV1 is an evolutionarily conserved translesion synthesis (TLS) DNA polymerase and an assembly factor key for the recruitment of other TLS polymerases to DNA damage sites. REV1-mediated recognition of ubiquitin in the proliferative cell nuclear antigen is thought to be the trigger for TLS activation. Here we report the solution NMR structure of a 108-residue fragment of human REV1 encompassing the two putative ubiquitin-binding motifs UBM1 and UBM2 in complex with ubiquitin. While in mammals UBM1 and UBM2 are both required for optimal association of REV1 with replication factories after DNA damage, we show that only REV1 UBM2 binds ubiquitin. Structure-guided mutagenesis in Saccharomyces cerevisiae further highlights the importance of UBM2 for REV1-mediated mutagenesis and DNA damage tolerance. (C) 2018 Elsevier Ltd. All rights reserved.
机译：Rev1是进化保守的翻塑合成（TLS）DNA聚合酶和组装因子键，用于募集其他TLS聚合酶到DNA损伤位点。 Rev1介导的泛素在增殖细胞核抗原中的识别被认为是TLS活化的触发。 在这里，我们报告了人Rev1的108残基片段的溶液NMR结构，包括两种推定的泛素结合基序UBM1和UBM2与泛素的复合物。 虽然在哺乳动物UBM1和UBM2所需的Rev1既需要DNA损伤后的Rev1的最佳关联，但我们表明只有Rev1 UBM2结合泛素。 Saccharomyces Cerevisiae中的结构引导诱变进一步突出了UBM2对于Rev1介导的诱变和DNA损伤耐受性的重要性。 （c）2018年elestvier有限公司保留所有权利。

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