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【24h】

Force-Profile Analysis of the Cotranslational Folding of HemK and Filamin Domains: Comparison of Biochemical and Biophysical Folding Assays

机译：麻疹和丝瘤域分类折叠的力分析：生物化学和生物物理折叠测定的比较

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We have characterized the cotranslational folding of two small protein domains of different folds-the a-helical N-terminal domain of HemK and the beta-rich FLN5 filamin domain-by measuring the force that the folding protein exerts on the nascent chain when located in different parts of the ribosome exit tunnel (force-profile analysis, or FPA), allowing us to compare FPA to three other techniques currently used to study cotranslational folding: real-time FRET, photoinduced electron transfer, and NMR. We find that FPA identifies the same cotranslational folding transitions as do the other methods, and that these techniques therefore reflect the same basic process of cotranslational folding in similar ways.
机译：我们已经表征了两种不同折叠的两种小蛋白质结构域的分致折叠 - 通过测量折叠蛋白在位于中的折叠链中施加折叠蛋白的力来进行β-螺旋N-末端结构域的分蛋白折叠 核糖体出口隧道的不同部分（力型分析或FPA），允许我们将FPA与目前用于研究分氯化物折叠的其他技术：实时褶皱，光导电和NMR。 我们发现FPA识别与其他方法相同的配体折叠转换，因此这些技术以类似的方式反映了与双转抗性折叠的相同基本过程。

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