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【24h】

Screening, purification, and characterization of proteinase from 3 Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus

机译：蛋白酶从3乳杆菌蛋白酶筛选，纯化和表征。 保加者

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Three strains of Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus were selected for their proteinase properties in order to improve milk gel firmness. The respective proteinases were purified by ultra-filtration, anion exchange, and hydrophobic interaction chromatographies. The 3 purified proteinases were determined to have molecular masses of about 39, 40, and 52 kDa. The optimal activities of the purified enzymes occurred at pH 6.0 and 40 ° C. They are metallopeptidases, activated by Fe~(2+), inhibited by Ba~(2+),Zn~(2+), Mn~(2+),Xi ~(2+),Fe~(3+),Cu~(2+) and EDTA, and serine proteinases which are inhibited by PMSF.
机译：三种乳酸杆菌菌株。 为其蛋白酶特性选择保加利菌，以改善牛奶凝胶坚固性。 通过超滤，阴离子交换和疏水相互作用色谱纯化相应的蛋白酶。 确定3个纯化的蛋白酶具有约39,40和52kDa的分子量。 纯化酶的最佳活性在pH6.0和40℃下发生。它们是金属肽酶，由Fe〜（2+）激活，受Ba〜（2 +），Zn〜（2+），Mn〜（2+）抑制 ），Xi〜（2 +），Fe〜（3 +），Cu〜（2+）和EDTA，并通过PMSF抑制的丝氨酸蛋白酶。

著录项

  • 来源
    《RSC Advances》 |2015年第114期|共6页
  • 作者

    Shuang Zhang; Lanwei Zhang; Lili Zhang;

  • 作者单位

    Food College Northeast Agricultural University Harbin 150030 China.;

    Food College Northeast Agricultural University Harbin 150030 China.;

    Food College Northeast Agricultural University Harbin 150030 China.;

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  • 正文语种 eng
  • 中图分类 化学;
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