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首页> 外文期刊>Acta Crystallographica, Section B. Structural Science >A solution to the observed Z' = 2 preference in thecrystal structures of hydrophobic amino acids
【24h】

A solution to the observed Z' = 2 preference in thecrystal structures of hydrophobic amino acids

机译：疏水氨基酸的晶体结构中观察到的Z'= 2偏好的解决方案

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Chiral amino acids without functional groups in their sidechains (hydrophobic amino acids) systematically form crystalswith two molecules in the asymmetric unit. In contrast,racemates of the same compounds form crystals with Z' = 1.The present investigation addresses the origin of thisimportant difference between enantiomeric and racemiccrystals. Through a series of ab initio calculations on infinitetwo-dimensional slabs, derived from crystal structures, as wellas calculations on full crystal structures it is shown that it isindeed possible to explain the observed behaviour. Addition-ally, the (not unexpected) observation that amino acids usuallyform racemates in the solid phase rather than undergoingracemic separation upon crystallization is rationalized on thebasis of energy calculations.
机译：在其侧链中没有官能团的手性氨基酸（疏水性氨基酸）系统地形成晶体，在不对称单元中有两个分子。相反，相同化合物的外消旋物形成Z'= 1的晶体。本研究探讨了对映体和外消旋体晶体之间这种重要差异的起源。通过对源自晶体结构的无限二维平板的一系列从头算，以及对全晶体结构的计算，表明确实有可能解释观察到的行为。另外，基于能量计算，使氨基酸通常在固相中形成外消旋体而不是在结晶时经历外消旋分离的观察结果（并非意外）是合理的。

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