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An exceptionally stable peptide nanotube system with flexible pores

机译：具有柔性孔的异常稳定的肽纳米管系统

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The hydrophobic channels in the structure of the dipeptide L-alanyl-L-valine act as supramolecular hosts for organic solvent molecules. In a series of data collections, it is demonstrated that small molecules like acetonitrile, methanol and acetone can be removed from the channels by drying without impairing the structure of the hydrogen-bonded peptide host structure. The title compound is one of the very first organic molecules to be found to have this property. Alcohol guests larger than methanol are also absorbed, but they induce a doubling of two axes and a change in the shape and size of the pores. The observed structural modifications explain why these solvent molecules are more or less irreversibly trapped inside the channels. [References: 23]
机译：二肽L-丙氨酰-L-缬氨酸结构中的疏水通道充当有机溶剂分子的超分子主体。在一系列数据收集中，证明了可以通过干燥从通道中除去小分子，如乙腈，甲醇和丙酮，而不会损害氢键肽主体结构的结构。标题化合物是最早发现的具有这种性质的有机分子之一。比甲醇大的酒精客体也会被吸收，但是它们会引起两个轴加倍，并改变孔的形状和大小。观察到的结构修饰解释了为什么这些溶剂分子或多或少不可逆地滞留在通道内。 [参考：23]

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