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首页> 外文期刊>Acta crystallographica, Section D. Biological crystallography >Four crystal structures of human LLT1, a ligand of human NKR-P1, in varied glycosylation and oligomerization states
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Four crystal structures of human LLT1, a ligand of human NKR-P1, in varied glycosylation and oligomerization states

机译：人LLT1（人NKR-P1的配体）的四个晶体结构处于各种糖基化和低聚状态

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Human LLT1 is a C-type lectin-like ligand of NKR-P1 (CD161, gene KLRB1), a C-type lectin-like receptor of natural killer cells. Using X-ray diffraction, the first experimental structures of human LLT1 were determined. Four structures of LLT1 under various conditions were determined: monomeric, dimeric deglycosylated after the first N-acetylglucosamine unit in two forms and hexameric with homogeneous GlcNAc(2)Man(5) glycosylation. The dimeric form follows the classical dimerization mode of human CD69. The monomeric form keeps the same fold with the exception of the position of an outer part of the long loop region. The hexamer of glycosylated LLT1 consists of three classical dimers. The hexameric packing may indicate a possible mode of interaction of C-type lectin-like proteins in the glycosylated form.
机译：人LLT1是NKR-P1（CD161，基因KLRB1）的C型凝集素样配体，它是自然杀伤细胞的C型凝集素样受体。使用X射线衍射，确定了人类LLT1的第一个实验结构。确定了在不同条件下LLT1的四个结构：单体，二聚体的第一个N-乙酰氨基葡糖单元后脱糖基化的二聚体和具有均相GlcNAc（2）Man（5）糖基化的六聚体。二聚体形式遵循人类CD69的经典二聚化模式。除了长环区域的外部位置之外，单体形式保持相同的折叠。糖基化LLT1的六聚体由三个经典二聚体组成。六聚体堆积可能表明糖基化形式的C型凝集素样蛋白可能相互作用的方式。

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