...
  • 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Biochimica et biophysica acta: BBA: International journal of biochemistry, biophysics and molecular biololgy. Proteins and Proteomics >A novel neuropilin-1-binding sequence in the human T-cell lymphotropic virus type 1 envelope glycoprotein
【24h】

A novel neuropilin-1-binding sequence in the human T-cell lymphotropic virus type 1 envelope glycoprotein

机译：人T细胞淋式病毒型1封套糖蛋白中的一种新型神经素-1结合序列

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

Entry of human T-cell lymphotropic virus type 1 (HTLV-1) into host cells is mainly mediated by interactions between the viral envelope glycoprotein surface unit (SU) and three host receptors: glucose transporter type 1, heparin/heparan sulfate proteoglycan, and neuropilin-1 (Nrp1). Here, we analyzed the interaction between HTLV-1 SU and Nrp1 using nuclear magnetic resonance and isothermal titration calorimetry. We found that two SU peptides, residues 85-94 and residues 304-312, bound directly to the Nrp1 b1 domain with affinities of 7.4 and 17.7 mu M, respectively. The binding modes of both peptides were almost identical to those observed for Tuftsin and vascular endothelial growth factor A binding to the Nrp1 b1 domain. These results suggest that the C-terminal region of HTLV-1 SU contains a novel site for direct binding of virus to the Nrp1 b1 domain. Our biophysical characterization of the SU peptides may help in developing inhibitors of HTLV-1 entry.
机译：将人T细胞淋巴细胞型病毒型（HTLV-1）进入宿主细胞主要是通过病毒包膜糖蛋白表面单元（SU）和三个宿主受体之间的相互作用介导的：葡萄糖转运蛋白类型1，肝素/硫酸乙酰肝素蛋白多糖，和 神经疏素-1（NRP1）。 这里，我们使用核磁共振和等温滴定热法分析了HTLV-1 SU和NRP1之间的相互作用。 我们发现，两个SU肽，残基85-94和残基304-312，分别与NRP1 B1结构域结合，分别具有7.4和17.7μm的亲和力。 两种肽的结合模式几乎与观察到的簇绒和血管内皮生长因子是与NRP1 B1结构域结合的那些相同。 这些结果表明，HTLV-1 Su的C末端区域含有新的病症与NRP1 B1结构域的直接结合的网站。 我们苏肽的生物物理表征可以有助于显影HTLV-1进入的抑制剂。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号