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首页> 外文期刊>Acta crystallographica, Section F. Structural biology and crystallization communications >Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the 23S rRNA methyltransferase RlmJ from Escherichia coli
【24h】

Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the 23S rRNA methyltransferase RlmJ from Escherichia coli

机译：大肠杆菌23S rRNA甲基转移酶RlmJ的纯化，结晶和初步X射线衍射分析

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Methyltransferase RlmJ uses the cofactor S-adenosylmethionine to methylate the exocyclic nitrogen N6 of nucleotide A2030 in 23S rRNA during ribosome assembly in Escherichia coli. RlmJ with a C-terminal hexahistidine tag was overexpressed in E. coli and purified as a monomer using Ni2+-affinity and size-exclusion chromatography. The recombinant RlmJ was crystallized using the sitting-drop vapour-diffusion method and a full data set was collected to 1.85 angstrom resolution from a single apo crystal. The crystals belonged to space group P2(1), with unit-cell parameters a = 46.9, b = 77.8, c = 82.5 angstrom, beta = 104 degrees. Data analysis suggested two molecules per asymmetric unit and a Matthews coefficient of 2.20 angstrom(3) Da(-1).
机译：甲基转移酶RlmJ使用辅助因子S-腺苷甲硫氨酸在大肠杆菌核糖体组装过程中甲基化23S rRNA中核苷酸A2030的环外氮N6。具有C端六组氨酸标签的RlmJ在大肠杆菌中过表达，并使用Ni2 +亲和力和尺寸排阻色谱纯化为单体。重组RlmJ使用坐滴蒸汽扩散法进行结晶，并从单个载脂蛋白晶体中收集到1.85埃分辨率的完整数据集。晶体属于空间群P2（1），其晶胞参数a = 46.9，b = 77.8，c = 82.5埃，β= 104度。数据分析表明每个不对称单元有两个分子，马修斯系数为2.20埃（3）Da（-1）。

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