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首页> 外文期刊>Acta crystallographica, Section F. Structural biology and crystallization communications >Heterogeneous nucleation helps the search for initial crystallization conditions of gamma-glutamyl transpeptidase from Bacillus licheniformis
【24h】

Heterogeneous nucleation helps the search for initial crystallization conditions of gamma-glutamyl transpeptidase from Bacillus licheniformis

机译：异质成核有助于寻找地衣芽孢杆菌γ-谷氨酰转肽酶的初始结晶条件

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Here, the crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of Bacillus licheniformis gamma-glutamyl transpeptidase (BlGT) are reported. The serendipitous finding of heterogeneous nucleants in the initial experiments provided the first crystallization conditions for the protein. Crystals were grown by hanging-drop vapour diffusion using a precipitant solution consisting of 20%(w/v) PEG 3350, 0.2 M magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M Tris-HCl pH 8.2. The protein crystallized in the orthorhombic space group P2(1)2(1)2(1), with one heterodimer per asymmetric unit and unit-cell parameters a = 60.90, b = 61.97, c = 148.24 angstrom. The BlGT crystals diffracted to 2.95 angstrom resolution.
机译：在此，报告了地衣芽孢杆菌γ-谷氨酰转肽酶（BlGT）的结晶和初步X射线衍射研究。在最初的实验中偶然发现异质核酸为蛋白质提供了第一个结晶条件。使用包含20％（w / v）PEG 3350、0.2 M氯化镁六水合物，0.1 M Tris-HCl pH 8.2的沉淀剂溶液通过悬滴气相扩散法生长晶体。该蛋白质在正交空间群P2（1）2（1）2（1）中结晶，每个不对称单位具有一个异二聚体，单位细胞参数a = 60.90，b = 61.97，c = 148.24埃。 BlGT晶体衍射至2.95埃的分辨率。

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