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首页> 外文期刊>Acta crystallographica, Section F. Structural biology and crystallization communications >Structure determination of LpxD from the lipopolysaccharide-synthesis pathway of Acinetobacter baumannii
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Structure determination of LpxD from the lipopolysaccharide-synthesis pathway of Acinetobacter baumannii

机译：从鲍曼不动杆菌的脂多糖合成途径确定LpxD的结构

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Acinetobacter baumannii is a Gram-negative bacterium that is resistant to many currently available antibiotics. The protein LpxD is a component of the biosynthetic pathway for lipopolysaccharides in the outer membrane of this bacterium and is a potential target for new antibacterial agents. This paper describes the structure determination of apo forms of LpxD in space groups P2(1) and P4(3)22. These crystals contained six and three copies of the protein molecule in the asymmetric unit and diffracted to 2.8 and 2.7 angstrom resolution, respectively. A comparison of the multiple protein copies in the asymmetric units of these crystals reveals a common protein conformation and a conformation in which the relative orientation between the two major domains in the protein is altered.
机译：鲍曼不动杆菌是革兰氏阴性细菌，对许多当前可用的抗生素具有抗性。 LpxD蛋白是该细菌外膜中脂多糖生物合成途径的组成部分，并且是新型抗菌剂的潜在靶标。本文介绍了空间群P2（1）和P4（3）22中LpxD载脂蛋白形式的结构测定。这些晶体在不对称单元中包含六和三个拷贝的蛋白质分子，分别衍射至2.8和2.7埃分辨率。这些晶体的不对称单元中多个蛋白质拷贝的比较揭示了一种常见的蛋白质构象和一种构象，其中蛋白质中两个主要结构域之间的相对方向发生了改变。

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