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首页> 外文期刊>Biochemistry and Cell Biology >Modulation of procaspase-7 self-activation by PEST amino acid residues of the N-terminal prodomain and intersubunit linker
【24h】

Modulation of procaspase-7 self-activation by PEST amino acid residues of the N-terminal prodomain and intersubunit linker

机译：N-末端前驱氨基酸残基的促进胰酶-7自激活的调节

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198 ↓S located at the intersubunit linker. Previously, we identified that PEST regions made of amino acid residues Pro (P), Glu (E), Asp (D), Ser (S), Thr (T), Asn (N), and Gln (Q) are conserved flanking amino acid residues in the cleavage sites within a prodomain and intersubunit linker of all caspase family members. Here we tested the impact of alanine substitution of PEST amino acid residues on procaspase-7 proteolytic self-activation directly in Escherichia coli . The p20 and p10 subunit cleavage were significantly delayed in double caspase-7 mutants in the prodomain (N18A/P26A) and intersubunit linker (S199A/P201A), compared with the wild-type caspase-7. The S199A/P201A mutants effectively inhibited the p10 small subunit cleavage. However, the mutations did not change the kinetic parameters ( k cat / K M ) and optimal tetrapeptide specificity (DEVD) of the purified mutant enzymes. The results suggest a role of PEST-amino acid residues in the molecular mechanism for prodomain and intersubunit cleavage and caspase-7 self-activation.
机译：198↓s位于IntersubUnit Linker。以前，我们鉴定了由氨基酸残基Pro（P），Glu（E），ASP（D），Ser（S），Thr（T），ASN（N）和GLN（Q）制成的害虫区域是保守的侧面氨基酸残基在裂解位点，在产物和所有Caspase系列成员的梭菌接头。在这里，我们测试了丙氨酸氨基酸残基的影响直接在大肠杆菌中直接对Procaspase-7蛋白水解自激活的影响。与野生型Caspase-7相比，P20和P10亚基裂解在前孢子（N18A / P26A）和IntersubUnit接头（S199A / P201A）中显着延迟了双Caspase-7突变体。 S199A / P201A突变体有效抑制P10小亚基切割。然而，突变未改变纯化的突变酶的动力学参数（K CAT / K M）和最佳四肽特异性（DeVD）。结果表明，害虫氨基酸残基在前植物和梭菌裂解和胱天冬酶-7自激活的分子机制中的作用。

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