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首页> 外文期刊>Acta crystallographica, Section F. Structural biology and crystallization communications >Crystallization of the C-terminal domain of the fibre protein from snake adenovirus 1, an atadenovirus
【24h】

Crystallization of the C-terminal domain of the fibre protein from snake adenovirus 1, an atadenovirus

机译：蛇腺病毒1（一种腺病毒）中纤维蛋白C末端结构域的结晶

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Adenovirus fibre proteins play an important role in determining viral tropism. The C-terminal domain of the fibre protein from snake adenovirus type 1, a member of the Atadenovirus genus, has been expressed, purified and crystallized. Crystals were obtained belonging to space groups P2(1)2(1)2(1) (two different forms), I2(1)3 and F23. The best of these diffracted synchrotron radiation to a resolution of 1.4 angstrom. As the protein lacks methionines or cysteines, site-directed mutagenesis was performed to change two leucine residues to methionines. Crystals of selenomethionine-derivatized crystals of the I2(1)3 form were also obtained and a multi-wavelength anomalous dispersion data set was collected.
机译：腺病毒纤维蛋白在确定病毒嗜性中起重要作用。已经表达，纯化和结晶了来自蛇形腺病毒1型（腺病毒属的成员）的纤维蛋白的C末端结构域。获得了属于空间群P2（1）2（1）2（1）（两种不同形式），I2（1）3和F23的晶体。这些中最好的衍射同步加速器辐射至1.4埃的分辨率。由于蛋白质缺少蛋氨酸或半胱氨酸，因此进行了定点诱变，将两个亮氨酸残基变为蛋氨酸。还获得了I2（1）3形式的硒代蛋氨酸衍生的晶体，并收集了多波长异常色散数据集。

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