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C-H/O Interactions of Aromatic CH Donors within Proteins: A Crystallographic Study

机译：蛋白质中芳香族CH供体的C-H / O相互作用：晶体学研究

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C-H/O interactions of aromatic C-H donors within proteins have been studied by analyzing the data in the Protein Data Bank (PDB). The C-H/O interactions were studied between aromatic donors; phenylalanine, tyrosine, and tryptophan and the acceptors; alcohol, backbone amide, and side-chain amide groups. The analysis of the C-H-O angle indicates that protein C-H donors do not show a preference for linear contacts. Although there is no tendency for linear C-H/O interactions, there are only around 3% of bifurcated C-H/O interactions. Furthermore, the analyses of the C-H/O interactions indicate an influence of simultaneous classical hydrogen bonds, especially for the tyrosine systems. The calculated electrostatic potential maps for model systems can explain the results of the crystallographic analysis. These results can be important for recognizing the C-H/O interaction of aromatic rings in the crystal structures of proteic systems.
机译：通过分析蛋白质数据库（PDB）中的数据，研究了蛋白质中芳香族C-H供体的C-H / O相互作用。研究了芳族供体之间的C-H / O相互作用。苯丙氨酸，酪氨酸和色氨酸及其受体;醇，主链酰胺和侧链酰胺基。 C-H-O角的分析表明，蛋白C-H供体对线性接触没有偏爱。尽管没有线性C-H / O相互作用的趋势，但仅约3％的分叉C-H / O相互作用。此外，对C-H / O相互作用的分析表明了同时经典氢键的影响，特别是对于酪氨酸系统。为模型系统计算的静电势图可以解释晶体学分析的结果。这些结果对于识别蛋白质系统晶体结构中芳环的C-H / O相互作用可能很重要。

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