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Effects of Protein Purity and Precipitant Stereochemistry on the Crystallization of Thaumatin

机译：蛋白质纯度和沉淀物立体化学对甜蛋白结晶的影响

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Thaumatin is frequently used as a model protein in crystallization studies because it rapidly forms crystals in the presence of tartrate ions. The thermodynamic and kinetic properties of thaumatin crystals have been studied for almost 10 years, and the results are contradictory. Here we show that by using a homogeneous preparation of thaumatin and controlling the stereochemistry of the tartrate precipitant, it is possible to achieve consistent results for the protein solubility. To understand the role of protein impurities in the crystallization of thaumatin, we examined two commercial sources of the protein and characterized the heterogeneities therein. To examine the effect of precipitant stereochemistry, we crystallized thaumatin with L, D, and DL (racemic) tartrate ions. We suggest that the inconsistencies among previous results stem in part from the different behavior of thaumatin with the L and D enantiomers: the solubility of thaumatin crystals increases with temperature in L-tartrate, whereas it decreases with temperature in D-tartrate. Our results demonstrate the importance of using pure protein and stereochemically pure precipitants in the crystallization of proteins.
机译：奇异果甜蛋白在结晶研究中经常用作模型蛋白，因为它在酒石酸根离子存在下迅速形成晶体。奇异蛋白晶体的热力学和动力学性质已经研究了将近10年，结果是矛盾的。在这里，我们表明通过使用奇异蛋白的均质制剂并控制酒石酸盐沉淀剂的立体化学，可以实现蛋白质溶解度的一致结果。为了了解蛋白质杂质在索马甜的结晶中的作用，我们检查了蛋白质的两种商业来源并表征了其中的异质性。为了检查沉淀物立体化学的作用，我们将索马甜与L，D和DL（外消旋）酒石酸根离子结晶。我们建议先前结果之间的不一致部分是由于thaumatin与L和D对映体的不同行为：thaumatin晶体的溶解度在L-酒石酸盐中随温度升高而增加，而在D-酒石酸盐中随温度降低而降低。我们的结果证明了在蛋白质结晶中使用纯蛋白质和立体化学纯沉淀剂的重要性。

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