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首页> 外文期刊>Progress in Biophysics and Molecular Biology: An International Review Journal >Conjugation of NMR and SAXS for flexible and multidomain protein structure determination: From sample preparation to model refinement
【24h】

Conjugation of NMR and SAXS for flexible and multidomain protein structure determination: From sample preparation to model refinement

机译：NMR和SAXS的缀合，用于柔性和多域蛋白质结构测定：从样品制备到模型改进

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Experimental information from small angle X-ray scattering (SAXS) is conjugated with nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy data for the improvement of protein structure determination, particularly for flexible, multidomain or intrinsically disordered proteins. Individually, each of these techniques presents capabilities and limitations: NMR excels in local information, providing atomic resolution, but is limited by protein size, whereas SAXS yields a global envelope of the protein with lower resolution, but revealing domain positions. Different conjugation methodologies use the complementarity of both techniques' independent constraints to achieve comprehensive protein structure determination and resolve dynamics at a moderate computational expense. (C) 2019 Elsevier Ltd. All rights reserved.
机译：来自小角度X射线散射（SAX）的实验信息与核磁共振（NMR）光谱数据缀合，用于改善蛋白质结构测定，特别是对于柔性，多麦粉或本质上无序的蛋白质。 单独地，这些技术中的每一个都具有能力和限制：NMR excels在局部信息中，提供原子分辨率，但受蛋白质尺寸的限制，而萨克斯产生具有较低分辨率的蛋白质的全球包膜，但揭示域位置。 不同的共轭方法使用技术的独立约束的互补性，以适度的计算费用实现综合蛋白质结构确定和解决动态。 （c）2019年elestvier有限公司保留所有权利。

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