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首页> 外文期刊>Journal of Biomolecular Structure and Dynamics >Scrutiny of chain-length and N-terminal effects in -helix folding: a molecular dynamics study on polyalanine peptides
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Scrutiny of chain-length and N-terminal effects in -helix folding: a molecular dynamics study on polyalanine peptides

机译：- 在-Helix折叠中审查链长和N末端效应：聚氨氨氨酸肽的分子动力学研究

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Protein folding remains an unsolved problem as main-chain, side-chain, and solvent interactions remain entangled and have been hard to resolve. Polyalanines are promising models to analyze protein folding initiation and propagation structurally as well as energetically. In the present work, the effect of chain-length and N-terminal residue stereochemistry in polyalanine peptides are investigated for their role in the nucleation of -helical conformation. The end-protected polyalanine peptides, tetra-alanine, Ac-(L)Ala(4)-NHMe (Ia) and Ac-(D)Ala-(L)Ala(3)-NHMe (Ib), hexa-alanine, Ac-(L)Ala(6)-NHMe (IIa) and Ac-(D)Ala-(L)Ala(5)-NHMe (IIb), and octa-alanine, Ac-(L)Ala(8)-NHMe (IIIa) and Ac-(D)Ala-(L)Ala(7)-NHMe (IIIb), are assessed as chain-length and stereochemical-structure perturbed models. The appreciable variations in the sampling of -helical conformation, including a sampling of -helix folds, due to the cooperative effect of chain-length and N-terminal residue stereochemistry have been noted. The electrostatics of -helical conformation rather than the conformational entropy of the main-chain appear to be decisive in the initiation of -helix folding. The results of the present work will enhance our understanding on the nucleation of -helical conformation in short peptides and aid in the design of novel peptides with -helical structure that can modulate disease-related protein-protein interactions.
机译：蛋白质折叠仍然是一个未解决的问题，因为主链，侧链和溶剂相互作用保持缠结，并且难以解决。聚野碱是有前途的模型，用于在结构上分析蛋白质折叠起始和传播，以及能量上。在本作的工作中，研究了链长和N-末端残留的立体化学在聚野生氨基肽中的作用，在 - 骨骼构象的成核中作用。终止的聚卤胺肽，四丙氨酸，AC-（L）ALA（4）-NHME（IA）和AC-（D）ALA-（3）ALA（3） - NHME（IB），六氧丙氨酸， AC-（L）ALA（6）-NHME（IIA）和AC-（D）ALA-（L）ALA（5） - NHME（IIB）和Octa-丙氨酸，AC-（L）ALA（8） - NHME（IIIA）和AC-（D）ALA-（L）ALA（7） - NHME（IIIB）被评估为链条长度和立体化学结构扰动模型。已经注意到，由于链条长度和N末端残留立体化学的协同效应，在高音构象的采样中采样的可明显变化，包括 - 骨折折叠。在-Helix折叠的启动中，高音构象的静电而不是主链的构象熵似乎是决定性的。本作工作的结果将提高我们对短肽的核心构象成核的理解，并帮助设计具有能调节疾病相关蛋白质 - 蛋白质相互作用的新型肽的设计。

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