Effects of mutants in bHLH region on structure stability and protein-DNA binding energy in DECs

Kong Yi; Wang Zhen; Jia Yanfei; Li Ping; Hao Shuhua; Wang Yunshan

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Effects of mutants in bHLH region on structure stability and protein-DNA binding energy in DECs

机译：BHLH区域突变体对DECS结构稳定性和蛋白质DNA结合能的影响

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The human DEC subfamily contains two highly conserved members belonging to basic helix-loop-helix (bHLH) transcription factors. This conserved family is spread widely among various species with the function of regulating various crucial molecular signaling pathways. Due to the significance of DECs for important biological processes, their relationship with diseases and the lack of experimentally proven structures, we have implemented a comparative modeling for the bHLH region of DECs as homodimers with themselves and heterodimers with HES-1. Three mutants with predicted roles in reducing intramolecular binding (H57A, R65A, and LL7879AA in DEC1 and LL7071AA in DEC2) were investigated on DEC monomers. Molecular dynamics (MD) simulations were also employed to evaluate the behavior of the mutant molecules in aqueous solution. The monomer was divided into subregions for accurate investigation. The fluctuation in the basic region of mutants was higher than that of wild-type molecules. The binding energy value between protein and DNA obviously increased in the homodimer harboring R65A mutants, which led to more unstable status between protein and DNA. Thus, the mutant R65A interfered DNA-binding affinity. A study on the spatial structures of wild-type and mutant DECs may facilitate functional prediction for mutation effects and dynamic behavior under various conditions and may ultimately help in targeted drug design.

机译：人DEC亚家族含有属于基本螺旋环 - 螺旋（BHLH）转录因子的两个高度保守的成员。这种保守的家庭在各种物种中广泛蔓延，具有调节各种关键的分子信号通路的功能。由于DECS对重要生物过程的重要性，他们与疾病的关系和缺乏实验证明的结构，我们已经为与自己和HES-1的异二聚体为同源体的DECS的BHLH地区实施了比较模型。研究了三种具有预测作用的突变体，用于减少分子内结合（在Dec1和LL7071AA在DEC2中在DEC2中的COD1和LL7071AA的LL7879AA）。还采用分子动力学（MD）模拟来评估突变分子在水溶液中的行为。单体分为次区域以进行准确调查。突变体基本区域的波动高于野生型分子的波动。蛋白质和DNA之间的结合能量值明显增加，含有R65A突变体的同源过二聚体，这导致蛋白质和DNA之间的更不稳定状态。因此，突变体R65A干扰DNA结合亲和力。关于野生型和突变体DECS的空间结构的研究可以促进各种条件下突变效应和动态行为的功能预测，最终有助于靶向药物设计。

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来源
《Journal of Biomolecular Structure and Dynamics》 |2017年第10期|共14页
作者
Kong Yi; Wang Zhen; Jia Yanfei; Li Ping; Hao Shuhua; Wang Yunshan;
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作者单位

Shandong Univ Jinan Cent Hosp Cent Lab 105 Jiefang Rd Jinan 250013 Shandong Peoples R China;

Zhang Qiu People Hosp Dept Oncol 1920 Huiquan Rd Zhangqiu 250200 Shandong Peoples R China;

Shandong Univ Jinan Cent Hosp Cent Lab 105 Jiefang Rd Jinan 250013 Shandong Peoples R China;

Shandong Univ Jinan Cent Hosp Cent Lab 105 Jiefang Rd Jinan 250013 Shandong Peoples R China;

Shandong Univ Jinan Cent Hosp Cent Lab 105 Jiefang Rd Jinan 250013 Shandong Peoples R China;

Shandong Univ Jinan Cent Hosp Cent Lab 105 Jiefang Rd Jinan 250013 Shandong Peoples R China;

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原文格式 PDF
正文语种 eng
中图分类分子生物学;
关键词
DNA-binding affinity; DEC1/2; protein comparative modeling; molecular dynamics simulation;

机译：DNA结合亲和力;DEC1 / 2;蛋白质比较建模;分子动力学模拟;

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