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首页> 外文期刊>Applied Microbiology and Biotechnology >Overproduction of D-hydantoinase and carbamoylase in a soluble form in Escherichia coli
【24h】

Overproduction of D-hydantoinase and carbamoylase in a soluble form in Escherichia coli

机译：在大肠杆菌中以可溶形式过量生产D-乙内酰脲酶和氨基甲酰酶

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The production of D-hydantoinase and carbamoylase from Agrobacterium radiobacter NRRL B11291 using T7 and trc promoters, respectively, was found to cause protein aggregates in Escherichia coli. We initiated a systematic study aimed at overproducting these two proteins in a soluble form. As a result, the protein aggregate from carbamoylase overproduction could be alleviated with the aid of GroEL/GroES. In contrast, the production of a high level of D-hydantoinase in an active form can be achieved at low temperature (25 degrees C) or by the coproduction of DnaJ/DnaK. Overall, with such approaches both recombinant proteins gain more than a four-fold increase in enzyme activity. In addition, by fusion with thioredoxin, D-hydantoinase activity can be increased 25% more than the unfused counterpart in the presence of DnaJ/DnaK. These results indicate the success of our approaches to overproducing D-hydantoinase and carbamoylase in a soluble form in E. coli. [References: 24]
机译：发现分别使用T7和trc启动子从农杆菌NRRL B11291中生产D-乙内酰脲酶和氨基甲酰酶会导致大肠杆菌中的蛋白质聚集。我们启动了一项系统研究，旨在以可溶形式过量生产这两种蛋白质。结果，可以通过GroEL / GroES减轻氨基甲酰酶过量生产引起的蛋白质聚集。相反，可以在低温（25℃）下或通过联合生产DnaJ / DnaK来实现高活性形式的D-乙内酰脲酶的生产。总体而言，采用这种方法，两种重组蛋白的酶活性均提高了四倍以上。此外，通过与硫氧还蛋白融合，在存在DnaJ / DnaK的情况下，D-乙内酰脲酶活性可以比未融合的同等酶多25％。这些结果表明，我们在大肠杆菌中以可溶形式过量生产D-乙内酰脲酶和氨基甲酰酶的方法取得了成功。 [参考：24]

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