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Quantitative analysis of amyloid-? peptides in cerebrospinal fluid using immunoprecipitation and MALDI-Tof mass spectrometry

机译：淀粉样蛋白定量分析免疫沉淀和MALDI-Tof质谱分析脑脊液中的多肽

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Immunoprecipitation (IP) combined with matrix-assisted laser desorption ionization (MALDI) time of flight (Tof) mass spectrometry has been used to develop quantitative assays for amyloid-? (A?) peptides in cerebrospinal fluid (CSF). Inclusion of 15N labelled standard peptides allows for absolute quantification of multiple A? isoforms in individual samples. Characterization of variability associated with all steps of the assay indicated that the IP step is the single largest contributor to overall variability. Optimization of the assay resulted in overall coefficient of variation 8% with high agreement to an A?1-40 and A?1-42 ELISA assay. Application of the MALDI-Tof assay to CSF obtained from healthy volunteers and Alzheimer's disease patients indicated statistically significant 43% lower levels of A?1-42 in the AD group (P = 0.0025).
机译：免疫沉淀（IP）结合基质辅助激光解吸电离（MALDI）飞行时间（Tof）质谱已用于开发淀粉样蛋白定量分析。脑脊液（CSF）中的（A？）肽。包含15N标记的标准肽可绝对定量多个A？单个样品中的同工型。与测定的所有步骤相关的变异性表征表明，IP步骤是整体变异性的最大贡献者。测定的优化导致总变异系数为8％，与Aβ1-40和Aβ1-42ELISA测定的一致性很高。将MALDI-Tof分析应用于从健康志愿者和阿尔茨海默氏病患者获得的脑脊液中，表明AD组的Aβ1-42水平降低了43％，具有统计学意义（P = 0.0025）。

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