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Temperature-dependent protein backbone dynamics from auto- and cross-correlated NMR relaxation rates

机译：自相关和互相关的NMR弛豫速率与温度相关的蛋白质骨架动力学

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The temperature dependence of nuclear magnetic resonance relaxation rates was investigated for the backbone of N-15/C-13 labeled human ubiquitin in the temperature range of 20-50 degrees C. The N-15 autorelaxation rates give evidence that the potential energy functions for N-15-H-N bonds are not quadratic, in agreement with results for other proteins. Cross-correlation rates arising from correlated fluctuations of two N-15-H-N dipole-dipole interactions involving successive residues were obtained by the method of Pelupessy et al. (P. Pelupessy, S. Ravindranathan, G. Bodenhausen: J. Biomol. NMR 25, 265-280, 2003). The results suggest the presence of slow internal motions at 50 degrees C.
机译：在20-50摄氏度的温度范围内，对N-15 / C-13标记的人泛素的骨架进行了核磁共振弛豫率的温度依赖性研究。N-15的自松弛率提供了证据表明， N-15-HN键不是二次的，与其他蛋白质的结果一致。通过Pelupessy等人的方法获得了涉及连续残基的两个N-15-H-N偶极-偶极相互作用的相关波动引起的互相关率。 （P.Pelupessy，S.Ravindranathan，G.Bodenhausen：J.Biomol.NMR 25，265-280，2003）。结果表明在50摄氏度时存在缓慢的内部运动。

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