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首页> 外文期刊>Canadian Journal of Physiology and Pharmacology >ACEH/ACE2 is a novel mammalian metallocarboxypeptidase and a homologue of angiotensin-converting enzyme insensitive to ACE inhibitors.
【24h】

ACEH/ACE2 is a novel mammalian metallocarboxypeptidase and a homologue of angiotensin-converting enzyme insensitive to ACE inhibitors.

机译：ACEH / ACE2是一种新型的哺乳动物金属羧肽酶，是对ACE抑制剂不敏感的血管紧张素转化酶的同系物。

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A human zinc metalloprotease (termed ACEH or ACE2) with considerable homology to angiotensin-converting enzyme (ACE) (EC 3.4.15.1) has been identified and subsequently cloned and functionally expressed. The translated protein contains an N-terminal signal sequence, a single catalytic domain with zinc-binding motif (HEMGH), a transmembrane region, and a small C-terminal cytosolic domain. Unlike somatic ACE, ACEH functions as a carboxypeptidase when acting on angiotensin I and angiotensin II or other peptide substrates. ACEH may function in conjunction with ACE and neprilysin in novel pathways of angiotensin metabolism of physiological significance. In contrast with ACE, ACEH does not hydrolyse bradykinin and is not inhibited by typical ACE inhibitors. ACEH is unique among mammalian carboxypeptidases in containing an HEXXH zinc motif but, in this respect, resembles a bacterial enzyme, Thermus aquaticus (Taq) carboxypeptidase (EC 3.4.17.19). Collectrin, a developmentally regulated renal protein, is homologous with the C-terminal region of ACEH but has no similarity with ACE and no catalytic domain. Thus, the ACEH protein may have evolved as a chimera of a single ACE-like domain and a collectrin domain. The collectrin domain may regulate tissue response to injury whereas the catalytic domain is involved in peptide processing events.
机译：已经鉴定出与血管紧张素转化酶（ACE）（EC 3.4.15.1）具有相当同源性的人锌金属蛋白酶（称为ACEH或ACE2），随后进行克隆和功能表达。翻译的蛋白质包含一个N末端信号序列，一个具有锌结合基序（HEMGH）的单个催化结构域，一个跨膜区域和一个小的C末端胞质结构域。与体细胞ACE不同，ACEH在作用于血管紧张素I和血管紧张素II或其他肽底物时起羧肽酶的作用。 ACEH可能与ACE和neprilysin一起在具有生理意义的血管紧张素代谢新途径中发挥作用。与ACE相比，ACEH不会水解缓激肽，也不会被典型的ACE抑制剂所抑制。 ACEH在哺乳动物的羧肽酶中具有HEXXH锌基序，因此是独特的，但就此而言，它类似于细菌酶，即水生栖热菌（Taq）羧肽酶（EC 3.4.17.19）。 Collectrin是一种发育受调节的肾脏蛋白，与ACEH的C端区域同源，但与ACE没有相似性，也没有催化结构域。因此，ACEH蛋白可能已经演变为单个ACE类结构域和collectrin结构域的嵌合体。收集蛋白结构域可调节组织对损伤的反应，而催化结构域参与肽加工事件。

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