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The calcineurin signaling network evolves via conserved kinase-phosphatase modules that transcend substrate identity

机译：钙调神经磷酸信号网络通过超越底物特性的保守激酶磷酸酶模块进化

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To define a functional network for calcineurin, the conserved Ca2+/calmodulin-regulated phosphatase, we systematically identified its substrates in S. cerevisiae using phosphoproteomics and bioinformatics, followed by copurification and dephosphorylation assays. This study establishes new calcineurin functions and reveals mechanisms that shape calcineurin network evolution. Analyses of closely related yeasts show that many proteins were recently recruited to the network by acquiring a calcineurin-recognition motif. Calcineurin substrates in yeast and mammals are distinct due to network rewiring but, surprisingly, are phosphorylated by similar kinases. We postulate that corecognition of conserved substrate features, including phosphorylation and docking motifs, preserves calcineurin-kinase opposition during evolution. One example we document is a composite docking site that confers substrate recognition by both calcineurin and MAPK. We propose that conserved kinase-phosphatase pairs define the architecture of signaling networks and allow other connections between kinases and phosphatases to develop that establish common regulatory motifs in signaling networks.
机译：为了定义钙调神经磷酸酶的功能网络，即保守的Ca2 + /钙调蛋白调节的磷酸酶，我们使用磷酸化蛋白质组学和生物信息学技术，随后进行共纯化和去磷酸化分析，系统地鉴定了酿酒酵母中的底物。这项研究建立了新的钙调磷酸酶功能，并揭示了影响钙调磷酸酶网络进化的机制。密切相关的酵母的分析表明，最近通过获得钙调神经磷酸酶识别基序，许多蛋白质被募集到网络中。酵母和哺乳动物中的钙调神经磷酸酶底物由于网络重新布线而截然不同，但令人惊讶的是，它们被类似的激酶磷酸化了。我们假设保守的底物特征，包括磷酸化和对接基序的核心认知，在进化过程中保留钙调神经磷酸酶的反对。我们记录的一个例子是一个复合的停靠位点，它赋予钙调神经磷酸酶和MAPK两种底物识别功能。我们建议保守的激酶磷酸酶对定义了信号网络的体系结构，并允许激酶和磷酸酶之间的其他连接得以发展，从而在信号网络中建立了常见的调控基序。

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