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Structural determinants of integrin recognition by talin.

机译：塔林对整联蛋白识别的结构决定因素。

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The binding of cytoplasmic proteins, such as talin, to the cytoplasmic domains of integrin adhesion receptors mediates bidirectional signal transduction. Here we report the crystal structure of the principal integrin binding and activating fragment of talin, alone and in complex with fragments of the beta 3 integrin tail. The FERM (four point one, ezrin, radixin, and moesin) domain of talin engages integrins via a novel variant of the canonical phosphotyrosine binding (PTB) domain-NPxY ligand interaction that may be a prototype for FERM domain recognition of transmembrane receptors. In combination with NMR and mutational analysis, our studies reveal the critical interacting elements of both talin and the integrin beta 3 tail, providing structural paradigms for integrin linkage to the cell interior.
机译：细胞质蛋白（例如塔林）与整联蛋白粘附受体的细胞质结构域的结合介导了双向信号转导。在这里，我们报告了主要整联蛋白结合和塔林蛋白活化片段的晶体结构，单独和与β3整联蛋白尾巴的片段复合。塔林的FERM（四点一，ezrin，radixin和moesin）结构域通过典型的磷酸酪氨酸结合（PTB）结构域-NPxY配体相互作用的新变体与整联蛋白结合，这可能是跨膜受体的FERM结构域识别的原型。结合NMR和突变分析，我们的研究揭示了塔林和整联蛋白beta 3尾巴的关键相互作用元素，为整联蛋白与细胞内部的连接提供了结构范例。

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