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Interdomain Allostery Promotes Assembly of the Poly(A) mRNA Complex with PABP and eIF4G

机译：域间的变构促进与PABP和eIF4G的Poly（A）mRNA复合体的组装。

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Many RNA-binding proteins contain multiple single-strand nucleic acid-binding domains and assemble into large multiprotein messenger ribonucleic acid protein (mRNP) complexes. The mechanisms underlying the self-assembly of these complexes are largely unknown. In eukaryotes, the association of the translation factors polyadenylate-binding protein-1 (PABP) and eIF4G is essential for high-level expression of polyadenylated mRNAs. Here, we report the crystal structure of the ternary complex poly(A)11·PABP(1-190)·eIF4G(178-203) at 2.0 ? resolution. Our NMR and crystallographic data show that eIF4G interacts with the RRM2 domain of PABP. Analysis of the interaction by small-angle X-ray scattering, isothermal titration calorimetry, and electromobility shift assays reveals that this interaction is allosterically regulated by poly(A) binding to PABP. Furthermore, we have confirmed the importance of poly(A) for the endogenous PABP and eIF4G interaction in immunoprecipitation experiments using HeLa cell extracts. Our findings reveal interdomain allostery as a mechanism for cooperative assembly of RNP complexes.
机译：许多RNA结合蛋白包含多个单链核酸结合结构域，并组装成大型的多蛋白信使核糖核酸蛋白（mRNP）复合物。这些复合物自组装的机制在很大程度上尚不清楚。在真核生物中，翻译因子聚腺苷酸结合蛋白1（PABP）和eIF4G的缔合对于聚腺苷酸化mRNA的高水平表达至关重要。在这里，我们报道了三元复合物poly（A）11·PABP（1-190）·eIF4G（178-203）的晶体结构为2.0？解析度。我们的NMR和晶体学数据表明eIF4G与PABP的RRM2域相互作用。通过小角度X射线散射，等温滴定量热法和电动迁移率分析对相互作用的分析表明，该相互作用受与PABP结合的poly（A）的变构调节。此外，我们已经证实在使用HeLa细胞提取物进行免疫沉淀实验中，poly（A）对于内源性PABP和eIF4G相互作用的重要性。我们的发现揭示域间变构作为RNP配合物协同装配的机制。

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