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Surgery: Venous thromboembolism and urological surgery.

机译：手术：静脉血栓栓塞和泌尿外科手术。

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Capping protein (CP) binds the fast growing barbed end of the actin filament and regulates actin assembly by blocking the addition and loss of actin subunits. Recent studies provide new insights into how CP and barbed-end capping are regulated. Filament elongation factors, such as formins and ENA/VASP (enabled/vasodilator-stimulated phosphoprotein), indirectly regulate CP by competing with CP for binding to the barbed end, whereas other molecules, including V-1 and phospholipids, directly bind to CP and sterically block its interaction with the filament. In addition, a diverse and unrelated group of proteins interact with CP through a conserved 'capping protein interaction' (CPI) motif. These proteins, including CARMIL (capping protein, ARP2/3 and myosin I linker), CD2AP (CD2-associated protein) and the WASH (WASP and SCAR homologue) complex subunit FAM21, recruit CP to specific subcellular locations and modulate its actin-capping activity via allosteric effects.
机译：封端蛋白（CP）结合肌动蛋白丝的快速生长的有刺末端，并通过阻止肌动蛋白亚基的添加和丢失来调节肌动蛋白装配。最近的研究提供了有关如何调节CP和带刺端盖的新见解。细丝伸长因子，例如福尔马林和ENA / VASP（使能的/血管扩张剂刺激的磷蛋白），通过与CP竞争与带刺端的结合而间接调节CP，而其他分子（包括V-1和磷脂）则直接与CP和在空间上阻止其与灯丝的相互作用。此外，多样化且无关的一组蛋白质通过保守的“加帽蛋白质相互作用”（CPI）主题与CP相互作用。这些蛋白质，包括CARMIL（加帽蛋白，ARP2 / 3和肌球蛋白I连接子），CD2AP（CD2相关蛋白）和WASH（WASP和SCAR同源物）复合亚基FAM21，将CP募集到特定的亚细胞位置并调节其肌动蛋白加帽通过变构作用进行活动。

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