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首页> 外文期刊>Nature structural biology >Structure of Cdc42 bound to the GTPase binding domain of PAK
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Structure of Cdc42 bound to the GTPase binding domain of PAK

机译：绑定到PAK的GTPase结合域的Cdc42的结构

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The Rho family GTPases, Cdc42, Rac and Rho, regulate signal transduction pathways via interactions with downstream effector proteins. We report here the solution structure of Cdc42 bound to the GTPase binding domain of alpha PAK, an effector of both Cdc42 and Rac The structure is compared with those of Cdc42 bound to similar fragments of ACR and WASP, two effector proteins that bind only to Cdc42. The N-termini of all three effector fragments bind in an extended conformation to strand beta 2 of Cdc42, and contact helices alpha 1 and alpha 5, The remaining residues bind to switches I and II of Cdc42, but in a significantly different manner. The structure, together with mutagenesis data suggests reasons for the specificity of these interactions and provides insight into the mechanism of PAK activation. [References: 31]
机译：Rho家族GTPases，Cdc42，Rac和Rho通过与下游效应蛋白的相互作用来调节信号转导途径。我们在此报告Cdc42与Cdc42和Rac的效应子alpha PAK的GTPase结合域结合的溶液结构。该结构与与ACR和WASP的类似片段结合的Cdc42的溶液结构进行了比较，这两个效应蛋白仅与Cdc42结合。所有三个效应子片段的N末端均以扩展构象与Cdc42的链β2结合，并接触螺旋α1和α5，其余残基与Cdc42的开关I和II结合，但方式明显不同。该结构以及诱变数据表明了这些相互作用的特异性的原因，并提供了PAK激活机制的见解。 [参考：31]

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