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首页> 外文期刊>Cell motility and the cytoskeleton >WAVE2 is regulated by multiple phosphorylation events within its VCA domain.
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WAVE2 is regulated by multiple phosphorylation events within its VCA domain.

机译：WAVE2受其VCA域内的多个磷酸化事件调控。

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The (Wiskott-Aldrich Syndrome Protein)-family verprolin homologous protein (WAVE) family of proteins occupies a pivotal position in the cell, converting extracellular signals into the formation of branched filamentous (F) actin structures. WAVE proteins contain a verprolin central acidic (VCA) domain at their C-terminus, responsible for binding to and activating the Arp2/3 complex, which in-turn nucleates the formation of new actin filaments. Here we identify five Casein Kinase 2 (CK2) phosphorylation sites within the VCA domain of WAVE2, serines 482, 484, 488, 489, and 497. Phosphorylation of these sites is required for a high affinity interaction with the Arp2/3 complex. Phosphorylation of ser 482 and 484 specifically inhibits the activation of the Arp2/3 complex by the WAVE2 VCA domain, but has no effect on the affinity for the Arp2/3 complex when the other phosphorylation sites are occupied. We demonstrate phosphorylation of all five sites on endogenous WAVE2 and show that their mutation to non-phosphorylatable alanine residues inhibits WAVE2 function in vivo, inhibiting cell ruffling and disrupting the integrity of the leading edge of migrating cells.
机译：（维斯柯特-奥尔德里奇综合症蛋白）-家族维普罗林同源蛋白（WAVE）家族蛋白在细胞中占有举足轻重的地位，将细胞外信号转化为分支状丝状（F）肌动蛋白结构的形成。 WAVE蛋白在其C端含有Verprolin中央酸性（VCA）结构域，负责结合并激活Arp2 / 3复合物，进而复合成核新肌动蛋白丝的形成。在这里，我们确定了WAVE2的VCA域，丝氨酸482、484、488、489和497中的五个酪蛋白激酶2（CK2）磷酸化位点。这些位点的磷酸化对于与Arp2 / 3配合物的高亲和力相互作用是必需的。 ser 482和484的磷酸化特异性抑制WAVE2 VCA域对Arp2 / 3复合物的活化，但是当其他磷酸化位点被占用时，对Arp2 / 3复合物的亲和力没有影响。我们证明了内源性WAVE2上所有五个位点的磷酸化，并表明它们突变为不可磷酸化的丙氨酸残基在体内抑制WAVE2的功能，抑制细胞起伏并破坏迁移细胞前沿的完整性。

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