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Ubiquitination of HEXIM1 by HDM2.

机译：HEXIM1被HDM2泛素化。

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Hexamethylene bis-acetamide inducible protein 1 (HEXIM1) is an inhibitor of the positive transcription elongation factor b (P-TEFb), which controls RNA polymerase II transcription and human immunodeficiency virus Tat transactivation. In cells, more than half of P-TEFb is associated with HEXIM1 resulting in the inactivation of P-TEFb. Recently, we found that nucleophosmin (NPM), a key factor involved in p53 signaling pathway, interacts with HEXIM1 and activates P-TEFb-dependent transcription. Here we report that human double minute-2 protein (HDM2), a p53-specific E3 ubiquitin ligase, specifically ubiquitinates HEXIM1 through the lysine residues located within the basic region of HEXIM1. However, the HDM2-induced HEXIM1 ubiquitination does not lead to proteasome-mediated protein degradation. Fusion of ubiquitin to HEXIM1 demonstrates stronger inhibition on P-TEFb-dependent transcription. Our results demonstrate that HDM2 functions as a specific E3 ubiquitin ligase for HEXIM1, suggesting a possible role for HEXIM1 ubiquitination in the regulation of P-TEFb activity.
机译：六亚甲基双乙酰胺诱导蛋白1（HEXIM1）是正转录延伸因子b（P-TEFb）的抑制剂，该因子控制RNA聚合酶II转录和人类免疫缺陷病毒Tat反式激活。在细胞中，一半以上的P-TEFb与HEXIM1相关，导致P-TEFb失活。最近，我们发现核磷酸蛋白（NPM），是参与p53信号通路的关键因素，与HEXIM1相互作用并激活P-TEFb依赖性转录。在这里，我们报告人类双2分钟蛋白（HDM2），一种p53特异性E3泛素连接酶，通过位于HEXIM1基本区域内的赖氨酸残基特异性泛素化HEXIM1。但是，HDM2诱导的HEXIM1泛素化不会导致蛋白酶体介导的蛋白质降解。泛素与HEXIM1的融合表现出对P-TEFb依赖性转录的更强抑制作用。我们的结果表明，HDMIM2作为HEXIM1的特异性E3泛素连接酶，提示HEXIM1泛素化可能在调节P-TEFb活性中发挥作用。

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