• 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Cellular Signalling >Zinc inhibition of adenylyl cyclase correlates with conformational changes in the enzyme
【24h】

Zinc inhibition of adenylyl cyclase correlates with conformational changes in the enzyme

机译：锌对腺苷酸环化酶的抑制作用与酶的构象变化有关

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

We have previously demonstrated that Zn2+ inhibits hormone and forskolin stimulation of cAMP synthesis in intact N18TG2 cells, corresponding plasma membranes, and of recombinant adenylyl cyclase isoforms. If, however, the enzyme is pre-activated by hormone or forskolin, Zn2+ inhibition is attenuated [J. Biol. Chem. 277 (2002) 11859]. We have extended our analyses of this inhibition to investigations of soluble adenylyl cyclase, composed of the CI and CII domains of the full-length protein. The properties of Zn2+ inhibition of the soluble enzyme parallel that of the full-length protein, including the fact that inhibition is not competitive with Mg2+. By monitoring intrinsic and extrinsic fluorescence, we demonstrate changes in enzyme conformers in response to the addition of varied effectors. The data suggest a possible mechanism by which Zn2+ inhibits adenylyl cyclase activity. (C) 2004 Elsevier Inc. All rights reserved.
机译：先前我们已经证明Zn2 +在完整的N18TG2细胞，相应的质膜和重组腺苷酸环化酶同工型中抑制激素和毛喉素刺激cAMP合成。但是，如果该酶被激素或毛喉素预先激活，对Zn2 +的抑制作用就会减弱[J.生物学化学277（2002）11859]。我们已经将这种抑制作用的分析扩展到可溶性腺苷酸环化酶的研究，可溶性腺苷酸环化酶由全长蛋白的CI和CII结构域组成。 Zn2 +对可溶性酶的抑制作用与全长蛋白质的抑制作用平行，包括抑制作用与Mg2 +不竞争这一事实。通过监视内在和外在荧光，我们证明响应各种效应物的添加，酶构象变化。数据表明Zn2 +抑制腺苷酸环化酶活性的可能机制。 （C）2004 Elsevier Inc.保留所有权利。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号