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Interaction of coumarin derivatives with human serum albumin: investigation by fluorescence spectroscopic technique and modeling studies

机译：香豆素衍生物与人血清白蛋白的相互作用：荧光光谱研究和模型研究

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Interactions of several 7-aminocoumarins with human serum albumin (HSA) were studied by using fluorescence spectroscopic technique and modeling studies. There is a large change in fluorescence spectral parameters like intensity, emission maxima and anisotropy for all aminocoumarins. There were two binding sites for cou-1, 311 and a single binding site for other coumarins. The binding constant(s) are large for all coumarins reflective of a strong binding. These spectral studies show that structural variants at the third, fourth and seventh position affects binding. The probable location of these coumarins in domain Ii has been predicted based on modeling. The effect of structural modification on the efficiency of binding was obtained for various other coumarins, using modeling. (C) 2001 Elsevier Science B.V. All rights reserved. [References: 31]
机译：通过使用荧光光谱技术和建模研究，研究了几种7-氨基香豆素与人血清白蛋白（HSA）的相互作用。所有氨基香豆素的荧光光谱参数都有很大变化，例如强度，最大发射和各向异性。 cou-1有311个结合位点，其他香豆素有一个结合位点。对于所有反映强结合的香豆素，结合常数都大。这些光谱研究表明，在第三，第四和第七位置的结构变体影响结合。这些香豆素在结构域II中的可能位置已基于建模进行了预测。使用建模，获得了多种其他香豆素的结构修饰对结合效率的影响。 （C）2001 Elsevier Science B.V.保留所有权利。 [参考：31]

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