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首页> 外文会议>Conference on multiphoton microscopy in the biomedical sciences >Determination of the stoichiometry, structure, and distribution in living cells of protein complexes from analysis of single-molecular-complexes FRET
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Determination of the stoichiometry, structure, and distribution in living cells of protein complexes from analysis of single-molecular-complexes FRET

机译：从单分子复合物的分析中测定蛋白质复合物活细胞中的化学计量，结构和分布

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Advances in two-photon microscopy with spectral resolution (TPM-SR) and the development of a simple theory of Forster Resonance Energy Transfer (FRET) for single molecular complexes recently lead to the development of a novel method for the determination of structure and localization in living cells of membrane protein complexes (Raicu et al., Nature Photon., 3, 2009). An appealing feature of this method is its ability to provide such important information while being unaffected by spurious signals originating from stochastic FRET (Singh and Raicu, Biophys. J., 98, 2010). We will present the results obtained from our recent studies of trimeric FRET calibration standards expressed in the cytoplasm of Chinese hamster ovary (CHO) cells, as well as a model G protein-coupled receptor expressed in the membrane of yeast. Emphasis will be placed on the measurement and analysis of single-molecular-complex FRET data for determination of the quaternary structure of some proteins (or the protein complex structure).
机译：具有光谱分辨率（TPM-SR）的双光子显微镜的进展以及单一分子复合物的简单福尔斯特共振能量转移（FRET）的发展最近导致开发用于确定结构和本地化的新方法膜蛋白复合物的活细胞（Raicu等人，自然光子。，2009年3月3日）。这种方法的一种吸引力的特征是它能够提供这些重要信息，同时不受源于随机褶皱的虚假信号（Singh和Raicu，Biophys。J.，98,10010）。我们将介绍我们最近在中国仓鼠卵巢（CHO）细胞的细胞质中表达的三聚体FRET校准标准的研究结果，以及在酵母膜中表达的G蛋白偶联受体。重点将被置于单分子复合体数据的测量和分析中，用于测定一些蛋白质（或蛋白质复合结构）的季结构。

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