重组人神经肽Y融合蛋白的表达、纯化及生物信息学分析研究

丁克祥; 董萍; 郑永晨; 杨永鹏; 朱晓亮; 韩晋云; 单志新; 丁宇; 丁振华

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目的在大肠杆菌中表达人神经肽Y,并对之进行纯化、鉴定及生物信息学分析.方法取已构建好且经测序确认无误的重组质粒pET28a-NPY转化大肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导表达融合蛋白,并经SDS-PAGE检测和Western印迹鉴定,表达产物包涵体经Ni2+-NTA亲和层析纯化.然后利用相关在线软件进行生物信息学分析NPY蛋白.结果经IPTG诱导含有pET28a-NPY重组质粒的DE3菌,表达出重组人NPY融合蛋白.重组蛋白经Ni2+-NTA亲和层析进行纯化后,得到了较高纯度的融合蛋白.经相关在线软件分析后获得了NPY的相关生物学特性.结论重组质粒pET28a-NPY在大肠杆菌DE3中成功表达,亲和层析纯化后获得较高纯度融合蛋白,并对NPY蛋白的生物学特征进行了预测,为进一步研究其生物学功能及其抗体的研制奠定了基础.

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来源
《中国老年学杂志》 |2009年第17期|2198-2202|共5页
作者
丁克祥; 董萍; 郑永晨; 杨永鹏; 朱晓亮; 韩晋云; 单志新; 丁宇; 丁振华;
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作者单位

南方医科大学科研部,广东,广州,510515;

大连董萍美容整形医院;

吉林大学第二医院;

大连董萍美容整形医院;

南方医科大学附属南方医院;

南方医科大学研究生学院;

南方医科大学附属华南医院;

华中科技大学同济医学院附属同济医院;

南方医科大学公共卫生与热带医学学院;

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正文语种 chi
中图分类免疫分子生物学（免疫化学）;
关键词
人神经肽Y; 融合蛋白; 包涵体; 纯化; 生物信息学;

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