日本七鳃鳗钙调蛋白分子克隆、组织定位及功能分析

张撼; 董彦娇; 李长炙; 逄越; 李庆伟

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日本七鳃鳗钙调蛋白分子克隆、组织定位及功能分析

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钙调蛋白(calmodulin,CaM)是高度保守的钙离子结合蛋白质,可形成Ca2+-CaM复合体,从而调节细胞代谢以及靶酶的功能。日本七鳃鳗(Lampetra japonica)作为原始的无颌类脊椎动物,对研究脊椎动物分子起源进化及器官发育分化具有重要的研究价值。通过提取日本七鳃鳗髓组织总RNA,利用RT-PCR方法获得日本七鳃鳗CaM(简称Lj-CaM)基因并进行生物信息学分析。将LjCaM基因分别构建到原核表达载体p ColdⅠ和真核表达载体p EGFP-N1中,利用亲和层析技术纯化得到Lj-CaM蛋白。圆二色谱分析结果表明,Lj-CaM属于典型的α-螺旋结构型蛋白质。免疫印迹和免疫组化结果表明,CaM主要存在于日本七鳃鳗的肠、鳃、髓、肾组织中,在心和肝组织中几乎不表达。细胞免疫荧光结果显示,CaM定位于细胞核中。q PCR和免疫印迹方法检测发现,当293T细胞中Lj-CaM过表达时,对下游靶基因CaMKⅡ作用不明显,但促进PLA2G2A表达。本研究报道了日本七鳃鳗CaM结构、细胞组织定位分布以及基因调控研究,对其结构、分子起源与进化、分子调控及功能方面的研究奠定了基础。

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来源
《中国生物化学与分子生物学报》 |2017年第3期|278-285|共8页
作者
张撼; 董彦娇; 李长炙; 逄越; 李庆伟;
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作者单位

辽宁师范大学生命科学学院;

大连116029;

辽宁师范大学七鳃鳗研究中心;

大连116029;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类基因的表达;
关键词
钙调蛋白; 日本七鳃鳗; 免疫荧光; 实时定量PCR; 免疫印迹; 免疫组化;

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