弓形虫SAG1基因功能片段的克隆、表达与抗原性分析

张建伟; 王海龙; 殷国荣; 刘转转; 刘晋平; 赵丰

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目的重组、表达与纯化弓形虫速殖子主要表面抗原1(SAG1)具有生物活性的功能多肽,分析其抗原性.方法根据SAG1的基因序列设计引物,截除其前端的信号肽和后端的疏水区,只扩增650 bp的功能区域;将该片段重组入带有His标签的pET-30a(+)质粒,用异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)诱导其在E.coli中表达,调整诱导表达时间、IPTG浓度等条件,高效稳定地表达出目的蛋白;镍柱亲和层析法纯化目的蛋白,Western-blot检验纯化后蛋白的抗原性.结果成功构建pET-30a(+)/SAG1重组质粒,使其在E.coli中高效稳定地可溶性表达,并确定出在0.5 mmol/L IPTG浓度下诱导12 h为最佳表达条件,Western-blot显示纯化后的蛋白具有良好的抗原性.结论获得了可溶性的弓形虫SAG1基因功能片段表达的产物,其具有良好的抗原性.

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来源
《山西医科大学学报》 |2009年第6期|481-484|共4页
作者
张建伟; 王海龙; 殷国荣; 刘转转; 刘晋平; 赵丰;
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作者单位

山西医科大学医学寄生虫学研究所、寄生虫学教研室,太原,030001;

山西农业大学动物科技学院;

山西医科大学医学寄生虫学研究所、寄生虫学教研室,太原,030001;

山西医科大学医学寄生虫学研究所、寄生虫学教研室,太原,030001;

山西医科大学医学寄生虫学研究所、寄生虫学教研室,太原,030001;

山西农业大学动物科技学院;

山西医科大学第一临床医学院;

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正文语种 chi
中图分类弓形体;
关键词
弓形虫; SAG1; 原核表达; 蛋白纯化; 抗原性;

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