幽门螺杆菌融合基因hspA-ureB重组质粒的构建及其编码蛋白抗原性预测

代丽萍; 段广才; 郗园林; 范清堂

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目的 :构建幽门螺杆菌 (H .pylori)郑州分离株MEL HP2 7的hspA ureB融合基因的克隆 ,并运用生物信息学软件预测融合蛋白HspA UreB的空间结构和抗原性。方法 :从重组质粒pNHA2 7和pNUB2 7分别纯化回收hspA和ureB基因片段 ,并以hspA ureB的顺序插入温控表达载体pBV2 2 0中 ,用质粒酶切电泳和特异PCR方法鉴定重组质粒。利用生物信息学软件和Genbank数据库分析hspA ureB表达蛋白的抗原性和空间结构。结果 :质粒酶切电泳和特异PCR均可见 2 .0 6kb的融合基因片段。生物学软件分析显示 :MEL HP2 7融合蛋白HspA UreB的长度为 6 89个氨基酸 ,蛋白相对分子质量为 76 5 0 0 ,等电点为 5 .79,具有 5个抗原活性结构域。结论 :成功构建了MEL HP2 7融合蛋白HspA UreB的重组表达质粒 ,编码融合蛋白具有典型抗原分子的结构特征 ,有望成为H .pylori疫苗候选抗原。

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来源
《郑州大学学报：医学版》 |2004年第5期|737-739|共3页
作者
代丽萍; 段广才; 郗园林; 范清堂;
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作者单位

郑州大学公共卫生学院流行病学教研室;

河南省分子医学重点学科开放实验室;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类传染病预防;
关键词
幽门螺杆菌; hspA; ureB; 融合蛋白; 抗原性;

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