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首页> 美国卫生研究院文献>Journal of Bacteriology >Heat-modifiable outer membrane proteins of Neisseria meningitidis and their organization within the membrane.
【2h】

Heat-modifiable outer membrane proteins of Neisseria meningitidis and their organization within the membrane.

机译：脑膜炎奈瑟氏球菌的可热修饰的外膜蛋白及其在膜内的组织。

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Neisseria meningitidis group B serotype 2 strain M986 contains two predominant outer membrane proteins, with apparent molecular weights of 41,000 (protein b) and 28,000 (protein e). Heating of outer membrane vesicles at 56 degrees C for 20 min caused much of b** to disaggregate and denature into b (41,000 daltons). In contrast, protein e could be rapidly solubilized by SDS at room temperature into its monomeric state (e*), but it was not converted to its final higher apparent molecular weight of 28,000 (e) unless heated at 100 degrees C for 2 min. We propose that protein b exists in the membrane as trimers or tetramers in a transmembrane configuration and that protein e exists as subunits on the exterior surface of the outer membrane and has a highly ordered tertiary structure.
机译：脑膜炎奈瑟菌B组血清型2菌株M986包含两种主要的外膜蛋白，表观分子量分别为41,000（蛋白b）和28,000（蛋白e）。将外膜囊泡在56摄氏度加热20分钟，导致大部分b **分解并变性为b（41,000道尔顿）。相反，蛋白质e可以在室温下通过SDS快速溶解成单体状态（e *），但是除非在100摄氏度下加热2分钟，否则它不会转化为最终的更高表观分子量28,000（e）。我们提出蛋白质b以三聚体或四聚体的形式存在于膜中，以跨膜形式存在，蛋白质e以亚基的形式存在于外膜的外表面，并具有高度有序的三级结构。

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