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首页> 美国卫生研究院文献>PLoS Clinical Trials >Identification of Roles for Peptide: N-Glycanase and Endo-β-N-Acetylglucosaminidase (Engase1p) during Protein N-Glycosylation in Human HepG2 Cells
【2h】

Identification of Roles for Peptide: N-Glycanase and Endo-β-N-Acetylglucosaminidase (Engase1p) during Protein N-Glycosylation in Human HepG2 Cells

机译：肽作用的鉴定：人HepG2细胞中蛋白质N-糖基化过程中的N-糖酵素和内切-β-N-乙酰氨基葡萄糖苷酶（Engase1p）

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BackgroundDuring mammalian protein N-glycosylation, 20% of all dolichol-linked oligosaccharides (LLO) appear as free oligosaccharides (fOS) bearing the di-N-acetylchitobiose (fOSGN2), or a single N-acetylglucosamine (fOSGN), moiety at their reducing termini. After sequential trimming by cytosolic endo β-N-acetylglucosaminidase (ENGase) and Man2c1 mannosidase, cytosolic fOS are transported into lysosomes. Why mammalian cells generate such large quantities of fOS remains unexplored, but fOSGN2 could be liberated from LLO by oligosaccharyltransferase, or from glycoproteins by NGLY1-encoded Peptide-N-Glycanase (PNGase). Also, in addition to converting fOSGN2 to fOSGN, the ENGASE-encoded cytosolic ENGase of poorly defined function could potentially deglycosylate glycoproteins. Here, the roles of Ngly1p and Engase1p during fOS metabolism were investigated in HepG2 cells.
机译：背景在哺乳动物蛋白N-糖基化过程中，所有与二十四醇连接的寡糖（LLO）中的20％以游离寡糖（fOS）的形式出现，带有二-N-乙酰基壳二糖（fOSGN2）或单个N-乙酰基葡糖胺（fOSGN）的还原部分总站。在通过胞质内切β-N-乙酰氨基葡萄糖苷酶（ENGase）和Man2c1甘露糖苷酶进行顺序修剪后，胞质fOS被转运到溶酶体中。为何哺乳动物细胞产生如此大量的fOS尚待探索，但是fOSGN2可以通过寡糖基转移酶从LLO释放，或通过NGLY1编码的肽-N-甘氨酸酶（PNGase）从糖蛋白释放。此外，除了将fOSGN2转换为fOSGN外，功能定义不清的ENGASE编码胞质ENGase可能会使糖蛋白去糖基化。在这里，在HepG2细胞中研究了Ngly1p和Engase1p在fOS代谢过程中的作用。

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