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首页> 外文期刊>Infection and immunity >Cloning of the gene encoding streptococcal immunoglobulin A protease and its expression in Escherichia coli.
【24h】

Cloning of the gene encoding streptococcal immunoglobulin A protease and its expression in Escherichia coli.

机译：编码链球菌免疫球蛋白A蛋白酶的基因的克隆及其在大肠杆菌中的表达。

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We have identified and cloned a 6-kilobase-pair segment of chromosomal DNA from Streptococcus sanguis ATCC 10556 that encodes immunoglobulin A (IgA) protease activity when cloned into Escherichia coli. The enzyme specified by the iga gene in plasmid pJG1 accumulates in the periplasm of E. coli MM294 cells and has a substrate specificity for human IgA1 identical to that of native S. sanguis protease. Hybridization experiments with probes from within the encoding DNA showed no detectable homology at the nucleotide sequence level with chromosomal DNA of gram-negative bacteria that excrete IgA protease. Moreover, the S. sanguis iga gene probes showed no detectable hybridization with chromosomal DNA of S. pneumoniae, although the IgA proteases of these two streptococcal species cleaved the identical peptide bond in the human IgA1 heavy-chain hinge region.
机译：我们已经鉴定并从血链球菌ATCC 10556克隆了染色体DNA的6碱基对片段，该片段在克隆到大肠杆菌中时可编码免疫球蛋白A（IgA）蛋白酶活性。质粒pJG1中iga基因指定的酶在大肠杆菌MM294细胞的周质中蓄积，并且对人IgA1的底物特异性与天然血丝链球菌蛋白酶相同。用来自编码DNA的探针进行的杂交实验显示，在核苷酸序列水平上，与分泌IgA蛋白酶的革兰氏阴性细菌的染色体DNA没有可检测的同源性。此外，尽管这两个链球菌物种的IgA蛋白酶在人IgA1重链铰链区中切割了相同的肽键，但桑氏葡萄球菌基因探针未显示与肺炎链球菌染色体DNA的可检测杂交。

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