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Structural basis for translation termination on the 70S ribosome

机译：70S核糖体翻译终止的结构基础

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At termination of protein synthesis, type I release factors promote hydrolysis of the peptidyl-transfer RNA linkage in response to recognition of a stop codon. Here we describe the crystal structure of the Thermus thermophilus 70S ribosome in complex with the release factor RF1, tRNA and a messenger RNA containing a UAA stop codon, at 3.2 A resolution. The stop codon is recognized in a pocket formed by conserved elements of RF1, including its PxT recognition motif, and 16S ribosomal RNA. The codon and the 30S subunit A site undergo an induced fit that results in stabilization of a conformation of RF1 that promotes its interaction with the peptidyl transferase centre. Unexpectedly, the main-chain amide group of GIn 230 in the universally conserved GGQ motif of the factor is positioned to contribute directly to peptidyl-tRNA hydrolysis.
机译：在蛋白质合成终止时，响应终止密码子的识别，I型释放因子促进肽基转移RNA键的水解。在这里，我们描述了嗜热栖热菌70S核糖体的晶体结构，其与释放因子RF1，tRNA和含有UAA终止密码子的信使RNA复杂，分辨率为3.2A。终止密码子在RF1保守元件（包括其PxT识别基序）和16S核糖体RNA形成的口袋中被识别。密码子和30S亚基A位点经过诱导拟合，导致RF1构象稳定，从而促进RF1与肽基转移酶中心的相互作用。出乎意料的是，该因子的普遍保守的GGQ基序中的GIn 230主链酰胺基团被定位为直接有助于肽基tRNA水解。

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