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Structure of the zinc-binding domain of an essential component of the hepatitis C virus replicase

机译：丙型肝炎病毒复制酶必不可少的锌结合结构域的结构

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Hepatitis C virus (HCV) is a human pathogen affecting nearly 3% of the world's population(1). Chronic infections can lead to cirrhosis and liver cancer. The RNA replication machine of HCV is a multi-subunit membrane-associated complex. The nonstructural protein NS5A is an active component of HCV replicase(2,3), as well as a pivotal regulator of replication(2,4) and a modulator of cellular processes ranging from innate immunity to dysregulated cell growth(5,6). NS5A is a large phosphoprotein (56 - 58 kDa) with an amphipathic α-helix at its amino terminus that promotes membrane association(7-9). After this helix region, NS5A is organized into three domains(10). The N-terminal domain ( domain I) coordinates a single zinc atom per protein molecule(10). Mutations disrupting either the membrane anchor(7,8) or zinc binding(10) of NS5A are lethal for RNA replication. However, probing the role of NS5A in replication has been hampered by a lack of structural information about this multifunctional protein. Here we report the structure of NS5A domain I at 2.5-&ANGS; resolution, which contains a novel fold, a new zinc-coordination motif and a disulphide bond. We use molecular surface analysis to suggest the location of protein-, RNA- and membrane-interaction sites.
机译：丙型肝炎病毒（HCV）是一种人类病原体，影响了全球近3％的人口（1）。慢性感染可导致肝硬化和肝癌。 HCV的RNA复制机器是一种多亚基膜相关复合物。非结构蛋白NS5A是HCV复制酶（2,3）的活性成分，也是关键的复制调节剂（2,4）和细胞过程的调节剂，其范围从先天免疫到失调的细胞生长（5,6）。 NS5A是一种较大的磷蛋白（56-58 kDa），在其氨基末端具有两亲性α-螺旋，可促进膜缔合（7-9）。在这个螺旋区域之后，NS5A被分为三个域（10）。每个蛋白质分子的N末端结构域（结构域I）均具有一个锌原子（10）。破坏NS5A的膜锚（7,8）或锌结合（10）的突变对于RNA复制是致命的。但是，由于缺乏有关该多功能蛋白的结构信息，一直难以探究NS5A在复制中的作用。在这里，我们报告了位于2.5-＆ANGS的NS5A域I的结构；分辨率，其中包含新颖的折叠，新的锌配位基序和二硫键。我们使用分子表面分析来提示蛋白质，RNA和膜相互作用位点的位置。

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