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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Syk is a dual-specificity kinase that self-regulates the signal output from the B-cell antigen receptor
【24h】

Syk is a dual-specificity kinase that self-regulates the signal output from the B-cell antigen receptor

机译：Syk是一种双特异性激酶，可自我调节B细胞抗原受体的信号输出

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摘要

Upon B-celf activation, the signaling subunits Ig-a and Ig-β of the B-cell antigen receptor become phosphorylated not only on tyro-sines but also on serine residues. Using a specific antibody, we show that serine 197 (S197) in the cytoplasmic tail of Ig-α is phosphorylated upon B-cell antigen receptor activation, and that this modification inhibits the signal output of the B-cell antigen receptor. Surprisingly, we found that the well-known protein tyrosine kinase Syk (spleen tyrosine kinase) phosphorylates S197 on Ig-α, thus not only activating but also inhibiting signaling from the B-cell antigen receptor. This finding identifies Syk as a dual-specificity kinase and establishes a previously unexplored paradigm for the self-regulation of biological signaling processes.
机译：在B-半胱氨酸活化后，B-细胞抗原受体的信号亚基Ig-a和Ig-β不仅在酪氨酸上而且在丝氨酸残基上都被磷酸化。使用特定的抗体，我们显示Ig-α的细胞质尾巴中的丝氨酸197（S197）在B细胞抗原受体激活后被磷酸化，并且这种修饰抑制B细胞抗原受体的信号输出。令人惊讶地，我们发现众所周知的蛋白质酪氨酸激酶Syk（脾酪氨酸激酶）使Ig-α上的S197磷酸化，因此不仅激活而且抑制了来自B细胞抗原受体的信号传导。这一发现将Syk鉴定为双重特异性激酶，并为生物信号传导过程的自我调节建立了一个尚未探索的范例。

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  • 来源
  • 作者

    Beate Heizmann; Michael Reth; Simona Infantino;

  • 作者单位

    Centre for Bipldgical Signalling Studies, BIOSS, University of Freiburg, 79104 Freiburg, Germany The Max-Planck Institute for Immunobiology, 79108 Freiburg, Germany;

    rnCentre for Bipldgical Signalling Studies, BIOSS, University of Freiburg, 79104 Freiburg, Germany The Max-Planck Institute for Immunobiology, 79108 Freiburg, Germany;

    rnCentre for Bipldgical Signalling Studies, BIOSS, University of Freiburg, 79104 Freiburg, Germany The Max-Planck Institute for Immunobiology, 79108 Freiburg, Germany;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
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