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【24h】

Evaluation of Binding Affinity of N-Terminally Truncated Forms of Cystatin for Papain with Electrospray Ionization Mass Spectrometry

机译：用电喷雾电离质谱法评估半胱氨酸蛋白酶抑制剂对木瓜蛋白酶的N末端截短形式的结合亲和力

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This paper presents the results of electrospray ionization mass spectrometry (ESIMS) applied to an enzyme-inhibitor complex, using papain and cystatin with partly lagged N-terminus. It has been reported that the inhibitory activity of cystatin, a thiol protease inhibitor, toward papain decreases in several orders of magnitude when the N-terminal seven or eight residues are lost. In the absence of papain, multiply charged full-length cystatin was mainly observed accompanied by the signals of minor components, N-terminally truncated forms.
机译：本文介绍了使用木瓜蛋白酶和半胱氨酸蛋白酶抑制剂（具有部分滞后的N末端）应用于酶抑制剂复合物的电喷雾电离质谱（ESIMS）的结果。据报道，当N末端的7或8个残基丢失时，巯基蛋白酶抑制剂胱抑素对木瓜蛋白酶的抑制活性降低了几个数量级。在没有木瓜蛋白酶的情况下，主要观察到多电荷的全长半胱氨酸蛋白酶抑制剂，伴随着次要成分（N末端截短形式）的信号。

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