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首页> 外文期刊>Journal of biological inorganic chemistry: JBIC: a publication of the Society of Biological Inorganic Chemistry >Plenary lectures-Drawing iron pathways in the ferritin nanocage
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Plenary lectures-Drawing iron pathways in the ferritin nanocage

机译：全体会议演讲-铁蛋白纳米笼中的铁途径

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Ferritins, the main iron storage proteins in eukaryotes and prokaryotes, are formed by 24 4-helical bundle subunits that self-assemble in a nanocage architecture. The highly symmetric structure, with three fourfold, four threefold and six twofold axes, makes the system accessible to NMR studies, despite the high molecular mass (480 kDa) of the protein [1, 2]. We have developed a combined solution-solid state NMR approach to monitor the transient interactions between the protein cage and the ferric-products that form from the catalytic reaction at the ferroxidase site [1]. The role in iron management of specific amino acids located in different protein structural domains has been extensively studied by a combination of X-ray crystallography and solution spectroscopy [3, 4]. New protein variants have been produced that enabled the redirection of iron trafficking within the protein cage.
机译：铁蛋白是真核生物和原核生物中的主要铁存储蛋白，由24个4螺旋束亚单位形成，它们在纳米笼结构中自组装。尽管蛋白质的分子量很高（480 kDa），但具有三个三重，四个三重和六个二重轴的高度对称结构使该系统可用于NMR研究。我们已经开发了一种溶液固相核磁共振相结合的方法来监测蛋白质笼子与铁产物之间的瞬时相互作用，这些铁产物是由铁氧化物酶位点上的催化反应形成的[1]。通过结合X射线晶体学和溶液光谱学，已广泛研究了位于不同蛋白质结构域中的特定氨基酸在铁管理中的作用[3，4]。已经产生了新的蛋白质变体，其能够重定向铁在蛋白质笼中的运输。

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