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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Crystal structure of the catalytic core component of thealkylhydroperoxide reductase AhpF from Escherichia coli
【24h】

Crystal structure of the catalytic core component of thealkylhydroperoxide reductase AhpF from Escherichia coli

机译：大肠杆菌中烷基氢过氧化物还原酶AhpF催化核心成分的晶体结构

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Alkylhydroperoxide reductases (AhpR, EC 1.6.4.*) are essential for the oxygen tolerance of aerobic organisms by converting otherwise toxic hydroperoxides of lipids or nucleic acids to the corresponding alcohols. The AhpF: component belongs to the family of pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases and channels electrons from NAD(P)H towards the AhpC component which finally reduces cognate substrates. The structure of the catalytic core of the Escherichia coli AhpF (A212-A521) with a bound FAD cofactor was determined at 1.9 Angstrom resolution in its oxidized state. The dimeric arrangement of the AhpF catalytic core and the predicted interaction mode between the N-terminal PDO-like domain and the NADPH domain favours an intramolecular electron transfer between the two redox-active disulphide centres of AhpF.
机译：烷基氢过氧化物还原酶（AhpR，EC 1.6.4。*）通过将脂质或核酸的有毒氢过氧化物转化为相应的醇，对于需氧生物的氧耐受性至关重要。 AhpF：组分属于吡啶核苷酸-二硫键氧化还原酶家族，可将电子从NAD（P）H引向AhpC组分，从而最终还原同源底物。确定了具有结合的FAD辅助因子的大肠杆菌AhpF（A212-A521）催化核心的结构，其氧化态的分离度为1.9埃。 AhpF催化核的二聚体排列以及N末端PDO样结构域和NADPH结构域之间的预测相互作用模式有利于AhpF的两个氧化还原活性二硫化物中心之间的分子内电子转移。

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