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Structural Delineation of the Calcineurin-NFAT Interaction and its Parallels to PP1 Targeting Interactions.

机译：钙调神经磷酸酶-NFAT相互作用的结构特征及其与PP1靶向相互作用的平行性。

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Calcineurin is a phosphoprotein phosphatase that channels intracellular Ca signals into multiple biological pathways. Calcineurin is known to interact directly with its substrate nuclear factor of activated T cells (NFAT or NFATc), with other substrates, and with several targeting and scaffold proteins including AKAP79 and Cabin1/cain. The calcineurin-NFAT interaction depends on recognition of a PxIxIT sequence motif present in NFAT-family proteins and in certain other calcineurin-interacting proteins. Here, we define the structural basis for the interaction of calcineurin with NFAT and with other proteins possessing the PxIxIT motif. The calcineurin-PxIxIT contact has a direct parallel in the contact of protein phosphatase 1 with its regulatory proteins, suggesting that the evolution of these related phosphatases involved local remodelling of an ancestral docking site.
机译：钙调神经磷酸酶是一种磷酸蛋白磷酸酶，可将细胞内Ca信号引导至多种生物途径。已知钙调磷酸酶与活化的T细胞（NFAT或NFATc）的底物核因子，其他底物以及包括AKAP79和Cabin1 / cain在内的几种靶向和支架蛋白直接相互作用。钙调神经磷酸酶-NFAT相互作用取决于对NFAT家族蛋白和某些其他与钙调神经磷酸酶相互作用的蛋白中存在的PxIxIT序列基序的识别。在这里，我们定义了钙调神经磷酸酶与NFAT和其他具有PxIxIT基序的蛋白质相互作用的结构基础。钙调神经磷酸酶-PxIxIT接触与蛋白磷酸酶1及其调节蛋白的接触直接平行，这表明这些相关磷酸酶的进化涉及祖先对接位点的局部重塑。

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